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Molina-Porcel LAutor o Coautor

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19 de abril de 2023
Publicaciones
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Artículo

Uncovering tau in wasteosomes (corpora amylacea) of Alzheimer's disease patients

Publicado en:Frontiers In Aging Neuroscience. 15 1110425- - 2023-03-30 15(), DOI: 10.3389/fnagi.2023.1110425

Autores: Riba, Marta; del Valle, Jaume; Romera, Clara; Alsina, Raquel; Molina-Porcel, Laura; Pelegri, Carme; Vilaplana, Jordi

Afiliaciones

Alzheimer's Disease and Other Cognitive Disorders Unit, Neurology Service, Hospital Clinic, Institut d'Investigacions Biomèdiques August Pi i Sunyer, Universitat de Barcelona, Barcelona, Spain. - Autor o Coautor
Biobanc Hosp Clin IDIBAPS, Neurol Tissue Bank - Autor o Coautor
Centro de Investigación Biomédica en Red sobre Enfermedades Neurodegenerativas (CIBERNED), Madrid, Spain. - Autor o Coautor
Ctr Invest Biomed Red Enfermedades Neurodegenerat - Autor o Coautor
Institut de Neurociències, Universitat de Barcelona, Barcelona, Spain. - Autor o Coautor
Neurological Tissue Bank of the Biobanc-Hospital Clinic-IDIBAPS, Barcelona, Spain. - Autor o Coautor
Secció de Fisiologia, Departament de Bioquímica i Fisiologia, Facultat de Farmàcia i Ciències de l'Alimentació, Universitat de Barcelona, Barcelona, Spain. - Autor o Coautor
Univ Barcelona, Inst Neurociencies - Autor o Coautor
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Resumen

Brain corpora amylacea, recently renamed as wasteosomes, are polyglucosan bodies that appear during aging and some neurodegenerative conditions. They collect waste substances and are part of a brain cleaning mechanism. For decades, studies on their composition have produced inconsistent results and the presence of tau protein in them has been controversial. In this work, we reanalyzed the presence of this protein in wasteosomes and we pointed out a methodological problem when immunolabeling. It is well known that to detect tau it is necessary to perform an antigen retrieval. However, in the case of wasteosomes, an excessive antigen retrieval with boiling dissolves their polyglucosan structure, releases the entrapped proteins and, thus, prevents their detection. After performing an adequate pre-treatment, with an intermediate time of boiling, we observed that some brain wasteosomes from patients with Alzheimer's disease (AD) contained tau, while we did not detect tau protein in those from non-AD patients. These observations pointed the different composition of wasteosomes depending on the neuropathological condition and reinforce the role of wasteosomes as waste containers.Copyright © 2023 Riba, del Valle, Romera, Alsina, Molina-Porcel, Pelegrí and Vilaplana.

Palabras clave

AgingAlzheimer diseaseAlzheimer’s diseaseAntibody labelingAntigen retrievalArticleBiological markerBiomarkersBrainControlled studyCorpora amylaceaGlucanHumanHuman tissueNeuropathologyProtein aggregationTauTau proteinTemperatureWasteosome

Indicios de calidad

Impacto bibliométrico. Análisis de la aportación y canal de difusión

El trabajo ha sido publicado en la revista Frontiers in Aging Neuroscience debido a la progresión y el buen impacto que ha alcanzado en los últimos años, según la agencia WoS (JCR), se ha convertido en una referencia en su campo. En el año de publicación del trabajo, 2023, se encontraba en la posición 81/310, consiguiendo con ello situarse como revista Q2 (Segundo Cuartil), en la categoría Neurosciences. Destacable, igualmente, el hecho de que la Revista está posicionada en el Cuartil Q2 para la agencia Scopus (SJR) en la categoría Cognitive Neuroscience.

Desde una perspectiva relativa, y atendiendo al indicador del impacto normalizado calculado a partir de las Citas Mundiales proporcionadas por WoS (ESI, Clarivate), arroja un valor para la normalización de citas relativas a la tasa de citación esperada de: 1.51. Esto indica que, de manera comparada con trabajos en la misma disciplina y en el mismo año de publicación, lo ubica como trabajo citado por encima de la media. (fuente consultada: ESI 14 Nov 2024)

Esta información viene reforzada por otros indicadores del mismo tipo, que aunque dinámicos en el tiempo y dependientes del conjunto de citaciones medias mundiales en el momento de su cálculo, coinciden en posicionar en algún momento al trabajo, entre el 50% más citados dentro de su temática:

  • Field Citation Ratio (FCR) de la fuente Dimensions: 4.83 (fuente consultada: Dimensions Jul 2025)

De manera concreta y atendiendo a las diferentes agencias de indexación, el trabajo ha acumulado, hasta la fecha 2025-07-16, el siguiente número de citas:

  • WoS: 7
  • Scopus: 6
  • Europe PMC: 8

Impacto y visibilidad social

Desde la dimensión de Influencia o adopción social, y tomando como base las métricas asociadas a las menciones e interacciones proporcionadas por agencias especializadas en el cálculo de las denominadas “Métricas Alternativas o Sociales”, podemos destacar a fecha 2025-07-16:

  • El uso, desde el ámbito académico evidenciado por el indicador de la agencia Altmetric referido como agregaciones realizadas por el gestor bibliográfico personal Mendeley, nos da un total de: 20.
  • La utilización de esta aportación en marcadores, bifurcaciones de código, añadidos a listas de favoritos para una lectura recurrente, así como visualizaciones generales, indica que alguien está usando la publicación como base de su trabajo actual. Esto puede ser un indicador destacado de futuras citas más formales y académicas. Tal afirmación es avalada por el resultado del indicador “Capture” que arroja un total de: 25 (PlumX).

Con una intencionalidad más de divulgación y orientada a audiencias más generales podemos observar otras puntuaciones más globales como:

  • El Score total de Altmetric: 22.2.
  • El número de menciones en la red social X (antes Twitter): 17 (Altmetric).
  • El número de menciones en medios de comunicación: 1 (Altmetric).

Es fundamental presentar evidencias que respalden la plena alineación con los principios y directrices institucionales en torno a la Ciencia Abierta y la Conservación y Difusión del Patrimonio Intelectual. Un claro ejemplo de ello es:

  • El trabajo se ha enviado a una revista cuya política editorial permite la publicación en abierto Open Access.