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Chapus, Fleur LAutor o Coautor

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15 de abril de 2025
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Artículo
Sí

Cryo-EM reveals the architecture of the PELP1-WDR18 molecular scaffold

Publicado en:Nature Communications. 13 (1): 6783- - 2022-11-09 13(1), DOI: 10.1038/s41467-022-34610-0

Autores: Gordon, Jacob; Chapus, Fleur L; Viverette, Elizabeth G; Williams, Jason G; Deterding, Leesa J; Krahn, Juno M; Borgnia, Mario J; Rodriguez, Joseph; Warren, Alan J; Stanley, Robin E

Afiliaciones

Cambridge Inst Med Res, Cambridge Biomed Campus,Keith Peters Bldg, Cambridge CB2 OXY, England - Autor o Coautor
Jeffrey Cheah Biomed Ctr, Wellcome Trust Med Res Council Stem Cell Inst, Puddicombe Way, Cambridge CB2 OAW, England - Autor o Coautor
NIEHS, Epigenet & Stem Cell Biol Lab, NIH, Dept Hlth & Human Serv, 111 TW Alexander Dr, Res Triangle Pk, NC 27709 USA - Autor o Coautor
NIEHS, Genome Integr & Struct Biol Lab, NIH, Dept Hlth & Human Serv, 111 TW Alexander Dr, Res Triangle Pk, NC 27709 USA - Autor o Coautor
NIEHS, Signal Transduct Lab, NIH, Dept Hlth & Human Serv, 111 TW Alexander Dr, Res Triangle Pk, NC 27709 USA - Autor o Coautor
Univ Cambridge, Jeffrey Cheah Biomed Ctr, Dept Haematol, Sch Clin Med, Puddicombe Way,Cambridge Biomed Campus, Cambridge CB2 OAW, England - Autor o Coautor
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Resumen

PELP1 (Proline-, Glutamic acid-, Leucine-rich protein 1) is a large scaffolding protein that functions in many cellular pathways including steroid receptor (SR) coactivation, heterochromatin maintenance, and ribosome biogenesis. PELP1 is a proto-oncogene whose expression is upregulated in many human cancers, but how the PELP1 scaffold coordinates its diverse cellular functions is poorly understood. Here we show that PELP1 serves as the central scaffold for the human Rix1 complex whose members include WDR18, TEX10, and SENP3. We reconstitute the mammalian Rix1 complex and identified a stable sub-complex comprised of the conserved PELP1 Rix1 domain and WDR18. We determine a 2.7 angstrom cryo-EM structure of the subcomplex revealing an interconnected tetrameric assembly and the architecture of PELP1's signaling motifs, including eleven LxxLL motifs previously implicated in SR signaling and coactivation of Estrogen Receptor alpha (ER alpha) mediated transcription. However, the structure shows that none of these motifs is in a conformation that would support SR binding. Together this work establishes that PELP1 scaffolds the Rix1 complex, and association with WDR18 may direct PELP1's activity away from SR coactivation. PELP1 is a large scaffolding protein implicated in many cellular activities, including ribosome assembly as part of the Rix1 complex, comprising PELP1, WDR18, TEX10 and other components. Here, authors present the cryo-EM structure of PELP1 in complex with its binding partner WDR18, revealing the architecture of PELP1's numerous signaling motifs.

Palabras clave

Androgen receptorBreast-cancerCoactivatoEstrogen-receptorGlutamic acid-richLeucine-rich protein-1/modulatorNongenomic activityPelp1Proline-richRibosome biogenesis

Indicios de calidad

Impacto bibliométrico. Análisis de la aportación y canal de difusión

El trabajo ha sido publicado en la revista Nature Communications debido a la progresión y el buen impacto que ha alcanzado en los últimos años, según la agencia WoS (JCR), se ha convertido en una referencia en su campo. En el año de publicación del trabajo, 2022, se encontraba en la posición 6/73, consiguiendo con ello situarse como revista Q1 (Primer Cuartil), en la categoría Multidisciplinary Sciences. Destacable, igualmente, el hecho de que la Revista está posicionada por encima del Percentil 90.

Desde una perspectiva relativa, y atendiendo al indicador del impacto normalizado calculado a partir del Field Citation Ratio (FCR) de la fuente Dimensions, arroja un valor de: 3.26, lo que indica que, de manera comparada con trabajos en la misma disciplina y en el mismo año de publicación, lo ubica como trabajo citado por encima de la media. (fuente consultada: Dimensions Aug 2025)

De manera concreta y atendiendo a las diferentes agencias de indexación, el trabajo ha acumulado, hasta la fecha 2025-08-02, el siguiente número de citas:

  • WoS: 10

Impacto y visibilidad social

Desde la dimensión de Influencia o adopción social, y tomando como base las métricas asociadas a las menciones e interacciones proporcionadas por agencias especializadas en el cálculo de las denominadas “Métricas Alternativas o Sociales”, podemos destacar a fecha 2025-08-02:

  • El uso, desde el ámbito académico evidenciado por el indicador de la agencia Altmetric referido como agregaciones realizadas por el gestor bibliográfico personal Mendeley, nos da un total de: 11.
  • La utilización de esta aportación en marcadores, bifurcaciones de código, añadidos a listas de favoritos para una lectura recurrente, así como visualizaciones generales, indica que alguien está usando la publicación como base de su trabajo actual. Esto puede ser un indicador destacado de futuras citas más formales y académicas. Tal afirmación es avalada por el resultado del indicador “Capture” que arroja un total de: 14 (PlumX).

Con una intencionalidad más de divulgación y orientada a audiencias más generales podemos observar otras puntuaciones más globales como:

  • El Score total de Altmetric: 2.6.
  • El número de menciones en la red social X (antes Twitter): 4 (Altmetric).

Es fundamental presentar evidencias que respalden la plena alineación con los principios y directrices institucionales en torno a la Ciencia Abierta y la Conservación y Difusión del Patrimonio Intelectual. Un claro ejemplo de ello es:

  • El trabajo se ha enviado a una revista cuya política editorial permite la publicación en abierto Open Access.

Análisis de liderazgo de los autores institucionales

Este trabajo se ha realizado con colaboración internacional, concretamente con investigadores de: United Kingdom; United States of America.